关键词：蛋白纯化 融合蛋白 

摘要：目的：构建hMuncl8-1的原核表达载体并诱导、纯化和鉴定其表达。方法：从人HEK293细胞中提取mRNA，反转录为eDNA。用PCR方法扩增出hMuncl8-1基因全长，通过EcoRI和XhoI酶切位点将其定向插入pGEX-6p-1载体中，构建原核表达质粒pGEX-6p-1-hMuncl8-1。异丙基B-D硫代半乳糖苷（IPTG）在E．coliBL21大肠杆菌中诱导GST-hMuncl8-1融合蛋白表达，利用Glutathione Sepharose4B纯化诱导的融合蛋白，并经WesternBlot鉴定结果。结果：hMuncl8-1编码序列克隆至pGEX-6p-1载体中，双酶切鉴定片段大小为1785bp，在E．coliB121中IPTG诱导融合蛋白的表达，分子质量约为67000Da，成功纯化出GST及GST-hMuncl8-1蛋白，Western Blot检测到蛋白表达。结论：成功地构建了hMuncl8-1基因原核表达载体，证实了其在原核细胞大肠埃希菌中的表达，为进一步纯化hMuncl8-1及研究其结构与功能奠定了基础。

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